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Enzyme catalase: caractéristiques de base

La catalase est une enzyme trouvée dans presque tous les organismes vivants. Sa principale fonction est de catalyser la réaction de décomposition du peroxyde d'hydrogène sur des substances inoffensives pour le corps. La catalase est d'une grande importance pour l'activité vitale des cellules, car elle les protège de la destruction par des formes actives d'oxygène.

Informations générales

L'enzyme catalase se réfère à des oxydoréductases – une vaste classe d'enzymes qui catalysent le transfert d'électrons de la molécule réductrice (donneur) à la molécule oxydante (accepteur).

Le pH optimal pour la catalase dans le corps humain est d'environ 7, mais la vitesse de réaction ne change pas significativement à des valeurs d'hydrogène de 6,8 à 7,5. Le pH optimal pour d'autres catalases varie de 4 à 11 selon le type d'organisme. La température optimale diffère également, pour une personne c'est environ 37 o C.

La catalase est l'une des enzymes les plus rapides. Une seule molécule peut transformer des millions de molécules de peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène en une seconde. Du point de vue de l'enzymologie, cela signifie que l'enzyme catalase se caractérise par un grand nombre de révolutions.

Structure de l'enzyme

La catalase est un tétramère de quatre chaînes polypeptidiques dont chacune a une longueur de plus de 500 acides aminés. L'enzyme comporte quatre groupes d'hème de porphyre, en raison de laquelle et réagit avec les formes actives d'oxygène. L'hème oxydé est un groupe prothétique de catalase.

Histoire de la découverte

Catalase n'était connu des scientifiques qu'en 1818, alors que Louis Jacques Tenar, un chimiste qui a découvert le peroxyde d'hydrogène dans les cellules vivantes, n'a pas suggéré que sa destruction est due à l'action d'une substance biologique inconnue.

En 1900, le chimiste allemand Oscar Lev a d'abord introduit le terme «catalase» pour désigner une substance mystérieuse qui décompose les peroxydes. Il a pu répondre à la question, où l'enzyme catalase est contenue. À la suite de nombreuses expériences, Oscar Lev a constaté que cette enzyme est caractéristique de presque tous les animaux et les organismes végétaux. Dans une cellule vivante, comme beaucoup d'autres enzymes, la catalase est contenue dans les peroxysomes.

En 1937, la catalase du foie de boeuf a été cristallisée pour la première fois. En 1938, la masse moléculaire de l'enzyme était déterminée à 250 kDa. En 1981, les scientifiques ont reçu une image de la structure tridimensionnelle de la catalase bovine.

Catalyse du peroxyde d'hydrogène

Malgré le fait que le peroxyde d'hydrogène est un produit de nombreux processus métaboliques normaux, il n'est pas inoffensif pour le corps.

Pour éviter la destruction des cellules et des tissus, le peroxyde d'hydrogène doit être rapidement transformé en une autre substance moins dangereuse pour le corps. C'est avec cette tâche que l'enzyme catalase gère – elle décompose la molécule de peroxyde en deux molécules d'eau et une molécule d'oxygène.

La réaction de décomposition du peroxyde d'hydrogène dans les tissus vivants:

2 H 2 O 2 → 2 H 2 O + O 2

Le mécanisme moléculaire du clivage au peroxyde d'hydrogène par l'enzyme catalase n'a pas encore été étudié exactement. On suppose que la réaction se déroule en deux étapes: dans la première étape, le fer dans le groupe prothétique de la catalase se lie à l'atome d'oxygène du peroxyde, tandis qu'une seule molécule d'eau est relâchée. Au deuxième stade, le heme oxydé réagit avec une autre molécule de peroxyde d'hydrogène, entraînant la formation d'une autre molécule d'eau et d'une molécule d'oxygène.

En raison de cette action de l'enzyme catalase sur le peroxyde d'hydrogène, la présence de cette substance active dans des échantillons de tissus est facile à déterminer. Pour ce faire, il suffit d'ajouter une petite quantité de peroxyde d'hydrogène à l'échantillon d'essai et d'observer la réaction. La présence d'une enzyme est indiquée par la formation de bulles d'oxygène. Cette réaction est bonne, car elle ne requiert aucun équipement ou outil spécial – elle peut être observée à l'œil nu.

Il convient de noter que l'ion de n'importe quel métal lourd peut agir comme un inhibiteur non compétitif de la catalase. En outre, tout le cyanure connue se comporte comme un inhibiteur compétitif de la catalase, s'il existe beaucoup de peroxyde d'hydrogène dans les tissus. Les arséniades jouent le rôle d'activateurs.

Application

L'effet dégradant de l'enzyme catalase sur le peroxyde d'hydrogène a trouvé une application dans l'industrie alimentaire – cette enzyme élimine le lait H 2 O 2 jusqu'à ce que le fromage soit cuit. Une autre application est l'emballage alimentaire spécial, qui protège les produits de l'oxydation. La catalase est également utilisée dans l'industrie textile pour éliminer le peroxyde d'hydrogène des tissus.

Il est utilisé en petites quantités dans l'hygiène des lentilles de contact. Certains désinfectants ont du peroxyde d'hydrogène dans la composition, et la catalase est utilisée pour séparer ce composant avant de réutiliser les lentilles.

Activité

L'activité de l'enzyme catalase dépend de l'âge de l'organisme. Dans les tissus jeunes, l'activité de l'enzyme est beaucoup plus élevée que dans les anciennes. Avec l'âge, tant chez les humains que chez les animaux, l'activité de la catalase diminue progressivement à la suite du vieillissement des organes et des tissus.

Selon une étude récente, une diminution de l'activité catalase est l'une des causes possibles de la perte de cheveux. Le peroxyde d'hydrogène est constamment formé dans le corps humain, mais ne nuire pas – la catalase se décompose rapidement. Mais si le niveau de cette enzyme est réduit, il est évident que tout le peroxyde d'hydrogène n'est pas catalysé par l'enzyme. Ainsi, il décolle les cheveux de l'intérieur, dissolvant les colorants naturels. Cette découverte inattendue est actuellement testée par des chercheurs et peut-être jouera-t-elle un rôle dans le développement de médicaments qui suspendent les cheveux grisonnants.