Protéines: structure et la fonction. propriétés des protéines

Comme on le sait, les protéines – la base de l'origine de la vie sur notre planète. Selon la théorie de Oparin-Haldane était goutte coacervat, composé de molécules de peptides, il est devenu la base d'origine des êtres vivants. Cela est sans doute parce que l'analyse de la structure interne d'un membre de la biomasse montre que ces substances ont tout: les plantes, les animaux, micro-organismes, les champignons, les virus. Et ils sont de nature très diverse et macromoléculaire.

Les noms de ces quatre structures, ils sont synonymes:

• protéines;
• protéines;
• des polypeptides;
• peptides.

molécules protéiques

Leur nombre est vraiment incalculables. Dans ce cas, toutes les molécules de protéines peuvent être divisés en deux groupes principaux:

• Simple – se composent uniquement de séquences d'acides aminés joints par des liaisons peptidiques;
• complexe – Structure et de la structure d'une protéine sont caractérisés par les groupes protolytiques supplémentaires (prothèses), également appelés cofacteurs.

Dans ce cas, les molécules complexes ont aussi leur propre classification.

Gradation peptides complexes

1. – sont composés Glycoprotéines de protéines et de glucides étroitement associés. La structure de la molécule tissée groupes prosthétiques mucopolysaccharides.
2. Lipoprotéines – un composé complexe de protéines et de lipides.
3. Métalloprotéines – en tant que groupe prosthétique sont les ions métalliques (fer, manganèse, cuivre, et autres).
4. Nucléoprotéines – protéine de rétroaction et d'acides nucléiques (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy – conformation de la protéine et un résidu d'acide phosphorique.
6. Chromoproteids – très semblables à métalloprotéines, mais un élément qui fait partie du groupe prosthétique est un complexe coloré (rouge – hémoglobine, vert – chlorophylle, et ainsi de suite).

Chaque groupe a discuté de la structure et les propriétés des protéines sont différentes. Les fonctions qu'ils exercent, et varient en fonction du type de molécule.

La structure chimique des protéines

A partir de ces protéines de point de vue – une longue chaîne massive de résidus d'acides aminés reliés entre eux des liaisons spécifiques appelés peptide. De structures côté acides partent branche – radicaux. Cette structure de la molécule a été découverte par E. Fischer au début du XXI e siècle.

Plus tard, les protéines, la structure et la fonction des protéines ont été étudiées plus en détail. Il est devenu clair que les acides aminés constituant la structure peptidique, un total de 20, mais ils peuvent ainsi être combinés de différentes manières. D'où la diversité des structures polypeptidiques. En outre, dans le processus de la vie et la performance de ses fonctions protéines sont capables de subir une série de transformations chimiques. En conséquence, ils changent la structure, et il est tout à fait un nouveau type de connexion.

Pour rompre la liaison peptidique, à savoir, de perturber la structure des protéines de chaînes doit être choisie de conditions très strictes (températures élevées, un catalyseur acide ou alcalin). Cela est dû à la résistance élevée des liaisons covalentes dans la molécule, à savoir, dans le groupe peptidique.

La détection de la structure des protéines en laboratoire est effectuée en utilisant la réaction de biuret – effet sur le polypeptide fraîchement précipité d' hydroxyde de cuivre (II). Le complexe des ions du groupe du peptide et de cuivre fournit une couleur violet vif.

Il y a quatre organisation structurelle de base, dont chacun a ses propres caractéristiques de la structure des protéines.

Les niveaux d'organisation: la structure primaire

Comme mentionné ci-dessus, le peptide – une séquence de résidus d'acides aminés avec des inclusions, des co-enzymes, ou sans eux. Alors, appelez-ce la structure primaire de la molécule, ce qui est naturel, bien sûr, ce sont les vrais acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, et rien d'autre. Autrement dit, la structure linéaire du polypeptide. Dans cette structure particulière des protéines de ce genre – dans que cette combinaison d'acides est cruciale pour l'accomplissement des fonctions de la molécule de protéine. Merci à ces caractéristiques est possible non seulement d'identifier le peptide mais aussi de prédire les propriétés et le rôle d'un tout nouveau, non encore découverts. Des exemples de peptides ayant une structure primaire de l'insuline naturelle, -, la pepsine, la chymotrypsine et d'autres.

conformation secondaire

Structure et propriétés des protéines dans cette catégorie varient quelque peu. Une telle structure peut être formée initialement sur la nature ou lorsqu'il est soumis à une hydrolyse primaire rigide, la température ou d'autres conditions.

Cette conformation a trois variétés:

1. bobines lisses et régulières, stéréoréguliers construites à partir des résidus d'acides aminés qui sont tordus autour de l'axe de connexion de base. Seulement maintenus ensemble par des liaisons hydrogène qui se produisent entre le groupe de l' oxygène d'un peptide et l'autre un atome d' hydrogène. Laquelle la structure est correcte en raison du fait que les tours répétés de façon uniforme tous les niveaux 4. Une telle structure peut être à la fois à gauche et pravozakruchennoy. Mais dans la plupart des protéines connues dextrogyre isomères prédomine. Une telle conformation est appelée alpha-structures.
2. La composition et la structure de la protéine de type suivant diffère de la précédente en ce que les liaisons hydrogène sont pas formés entre le côté debout côte à côte sur un côté du reste de la molécule et entre sensiblement éliminée, dans lequel, à une distance suffisamment grande. Pour cette raison, toute la structure devient, des chaînes de polypeptides de serpent alambiquées plus vallonnés. Il y a une caractéristique qui devrait être la protéine. La structure des acides aminés des branches doit être aussi courte que celle de la glycine ou de l'alanine, par exemple. Ce type de conformation secondaire est appelée feuilles bêta pour leur capacité à coller ensemble si la formation de la structure globale.
3. Appartenant à la troisième structure de la protéine de type que la biologie désigne raznorazbrosannye complexe, des fragments non ordonnés comportant pas de stéréorégularité et capable de modifier la structure sous l'influence des conditions extérieures.

Des exemples de protéines ayant une structure secondaire par nature, ne sont pas révélées.

enseignement supérieur

Ceci est une conformation assez complexe, ayant le nom « globule ». Qu'est-ce qu'une protéine? La structure de celui-ci est basée sur la structure secondaire, mais a ajouté de nouveaux types d'interactions entre les atomes des groupes, et la molécule entière plis comme, guidé, le fait que les groupes hydrophiles ont été orientés en globules et hydrophobe – out.

Ceci explique la charge de la molécule de protéine dans les solutions colloïdales d'eau. Quels sont les types d'interactions sont là-bas?

1. Les liaisons hydrogène – restent inchangés entre les mêmes parties que dans la structure secondaire.
2. La hydrophobe (hydrophile) interaction – se pose lorsqu'il est dissous dans de l' eau polypeptide.
3. attraction ionique – raznozaryazhennymi formé entre les résidus d'acides aminés (radicaux) des groupes.
4. interactions covalentes – peuvent être formées entre les sites acides spécifiques – molécules cystéine, ou plutôt, leurs queues.

Ainsi, la composition et la structure des protéines ayant une structure tertiaire peut être décrit comme un roulé dans les chaînes polypeptidiques des globules, retenir et stabiliser sa conformation en raison de divers types d'interactions chimiques. Des exemples de tels peptides: fosfoglitseratkenaza, l'ARNt, l'alpha-kératine, fibroïne de soie, et d'autres.

La structure quaternaire

C'est l'un des plus difficiles des globules, qui forment les protéines. La structure et la fonction des protéines d'un tel plan est très polyvalent et spécifique.

Qu'est-ce que cette conformation? Il est à quelques dizaines (parfois) de grandes et petites chaînes polypeptidiques, qui sont formés indépendamment les uns des autres. Mais, en raison des mêmes interactions que nous avons pris en compte pour la structure tertiaire de ces peptides sont tordus et intimement liés. Ainsi obtenu globules conformationnels complexes qui peuvent contenir des atomes métalliques, et des groupes de lipides et de glucides. Des exemples de telles protéines: ADN polymérase, protéine d'enveloppe du virus du tabac, de l'hémoglobine, et d'autres.

Toutes les structures peptidiques dont nous avons parlé ont leurs propres méthodes d'identification en laboratoire, en fonction des possibilités actuelles d'utilisation chromatographie, centrifugation, la microscopie électronique et optique et hautes technologies informatiques.

fonctions

La structure et la fonction des protéines sont étroitement corrélées entre elles. C'est, chaque peptide joue un rôle unique et spécifique. Il y a aussi ceux qui sont en mesure d'effectuer dans une cellule vivante, plusieurs transactions importantes. Mais il peut se résumer à exprimer les fonctions de base des molécules de protéines dans le corps des êtres vivants:

1. Fournir le trafic. organismes ou organites unicellulaires, ou certains types de cellules sont capables de mouvement, des coupures, des mouvements. Cette protéine est fournie, formant une partie de leur structure de l'appareil à moteur: cils, flagelles, membrane cytoplasmique. Si l'on parle de l'incapacité de déplacement des cellules, les protéines peuvent contribuer à leur réduction (muscle myosine).
2. fonction nutritionnelle ou de sauvegarde. Il est une accumulation de molécules de protéines dans les ovocytes, les embryons et les graines de plantes pour les autres nutriments manquants de remplissage. Lors du clivage des peptides produire des acides aminés et des substances biologiquement actives, qui sont nécessaires pour le développement normal des organismes vivants.
3. La fonction d'énergie. En dehors de glucides force le corps peut produire et protéines. Dans la désintégration de 1 g de peptide libéré 17,6 kJ énergie utile sous la forme d'adénosine triphosphate (ATP), qui est passé sur les processus vitaux.
4. Fonction Signal et réglementaire. Il consiste à effectuer un suivi attentif des processus en cours et la transmission des signaux de la cellule aux tissus, d'eux aux autorités, du dernier au système et ainsi de suite. Un exemple typique est l'insuline, ce qui est strictement enregistre le nombre de glucose dans le sang.
5. la fonction du récepteur. Il est obtenu en changeant la conformation du peptide avec un côté de la membrane et en engageant l'autre extrémité de restructuration. Lorsque cela se produit et la transmission du signal et les informations nécessaires. La plupart de ces protéines sont noyées dans la membrane cytoplasmique des cellules et effectuer un contrôle strict sur toute la matière passant à travers. vous avertira également aux changements chimiques et physiques dans l'environnement.
6. Fonction de transport des peptides. Elle est réalisée nourrit des protéines et des protéines de transport. Leur rôle est évident – le transport de molécules souhaitables aux sites avec une faible concentration des parties hautes. Un exemple typique est le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone à partir des organes et des tissus de la protéine hémoglobine. Ils ont également réalisé l'administration de composés à faible poids moléculaire à travers la membrane dans la cellule.
7. fonction de structure. L'un des plus importants de ceux qui effectue des protéines. La structure des cellules et leurs organites est fourni des peptides. Ils sont similaires à la structure définir la forme et la structure. De plus, ils soutiennent également, et modifier si nécessaire. Par conséquent, pour la croissance et le développement de tous les organismes vivants des protéines essentielles dans l'alimentation. De tels peptides comprennent l'élastine, la tubuline, le collagène, l'actine et d'autres kératine.
8. La fonction catalytique. Son exécution enzymes. Nombreuses et variées, elles accélèrent toutes les réactions chimiques et biochimiques dans le corps. Sans leur participation, la pomme ordinaire dans l'estomac serait en mesure de digérer seulement pour deux jours, il est susceptible de se pencher en même temps. Sous l'action de la catalase, peroxydase et d'autres enzymes, ce processus se déroule en deux heures. En général, il est grâce à ce rôle, anabolisme protéique et catabolisme est effectuée, ce qui est, en plastique et le métabolisme énergétique.

Le rôle protecteur

Il existe plusieurs types de menaces, dont les protéines sont conçues pour protéger le corps.

Tout d'abord, les réactifs traumatiques attaque chimique, des gaz, des molécules, des substances différentes spectre d'action. Les peptides sont capables de coopérer avec eux dans une réaction chimique, la conversion en une forme inoffensive ou simplement neutralisation.

D'autre part, la menace physique de la blessure – si la protéine fibrinogène dans le temps ne se transforme pas en fibrine au site de la lésion, le sang ne coagule, et donc le blocage se produit. Puis, au contraire, il a besoin de peptide plasmine capable caillot aspiré et restaurer la perméabilité du navire.

En troisième lieu, la menace de l'immunité. Structure et la valeur des protéines qui forment les défenses immunitaires, sont extrêmement importantes. Les anticorps, les immunoglobulines, les interférons – sont autant d'éléments importants et significatifs du système lymphatique et immunitaire. Toutes les particules étrangères, molécule malveillant, les cellules mortes ou d'une partie de toute la structure est soumise à une vérification immédiate par le composé peptidique. Voilà pourquoi une personne peut posséder, sans l'aide de médicaments tous les jours pour se protéger contre l'infection et des virus simples.

propriétés physiques

La structure des cellules de protéines est très spécifique et dépend de la fonction. Mais les propriétés physiques des peptides sont similaires et peuvent être réduits aux caractéristiques suivantes.

1. molécules de poids – 1000000 Daltons.
2. En solution aqueuse , forment le système colloïdal. Il acquiert structure capable charger varient selon la acidité du milieu.
3. Lorsqu'ils sont exposés à des conditions sévères (rayonnement, acide ou alcalin, la température, etc.) sont capables de passer à d'autres conformations niveaux, à savoir dénaturation. Le procédé dans 90% des cas irréversibles. Cependant, il y a un décalage inverse – renaturation.

Ce propriétés de base des caractéristiques physiques des peptides.