La régulation de l'activité des enzymes et de leurs moyens

En tant qu'unité de la matière vivante, qui fonctionne comme un ensemble de systèmes biologiques ouvertes, la cellule est en permanence en communication avec la substance de l'environnement extérieur et de l'énergie. Pour maintenir l'homéostasie en elle il y a un groupe de substances spéciales de la nature des protéines – enzymes. Structure, fonction et régulation de l'activité des enzymes a étudié la biochimie de branche spéciale, appelée enzymologie. Dans cet article, en utilisant des exemples concrets, nous allons étudier différents mécanismes et méthodes de régulation de l'activité des enzymes inhérentes chez les mammifères et les humains plus élevés.

Les conditions nécessaires à l'activité enzymatique optimale

Les agents biologiquement actifs qui affectent de manière sélective à la fois la réaction de clivage assimilation et présentent ses propriétés catalytiques dans les cellules sous certaines conditions. Par exemple, il est important de savoir dans quelle partie de la cellule a lieu un processus chimique, qui fait intervenir des enzymes. En raison compartimentage (la division du cytoplasme aux sites) réactions antagonistes se produisent dans ses différentes parties et organites.

Ainsi, la synthèse des protéines est réalisée dans les ribosomes et leur clivage – dans hyaloplasme. la régulation de l'activité cellulaire des enzymes qui catalysent les réactions biochimiques opposées, fournit non seulement le débit optimal du métabolisme, mais empêche également la formation de l'énergie des voies métaboliques inutiles.

complexe multienzymatique

organisation structurelle et fonctionnelle des enzymes, des formes enzymatiques des cellules unitaires. La plupart des réactions chimiques qui ont lieu dans ce sont reliés entre eux. Si dans un produit de traitement chimique à plusieurs étapes de la première réaction est un réactif pour en outre, dans ce cas, la disposition spatiale des enzymes dans la cellule est exprimé particulièrement fortement.

Il faut se rappeler que les enzymes sont par nature simple ou des protéines complexes. Et leur sensibilité aux substrats cellulaires, principalement en raison d'un changement dans sa propre configuration spatiale de la structure tertiaire ou quaternaire du peptide. Enzymes et réagissent aux changements non seulement dans les paramètres cellulaires tels que la composition chimique hyaloplasme, la concentration des réactifs et des produits de réaction, la température, mais aussi à des changements dans les cellules voisines ou dans le fluide extracellulaire.

Pourquoi cellule divisée en compartiments

Dispositif de la faune raisonnable et logique tout simplement incroyable. Cela concerne pleinement les manifestations de la vie caractéristique de la cellule. Pour chimiste scientifique tout à fait clair que les réactions chimiques enzymatiques multidirectionnelles, par exemple la synthèse de la glycolyse et le glucose ne peut procéder dans le même tube. Comment, alors, l'inverse se produit dans le hyaloplasme de réaction d'une seule cellule, qui est le substrat pour leur conduite? Il se trouve que le contenu cellulaire – le cytosol, – dans lequel les processus chimiques antagonistes sont réalisées des formes spatialement séparés et isolés loci – compartiments. En raison de leurs réactions métaboliques de mammifères et les humains sont plus réglementés en particulier avec précision, et les produits métaboliques se transforment en forme, pénètre facilement à travers les parois de sites cellulaires. , Ils restaurent suivant sa structure d'origine. En plus du cytosol, les enzymes contenues dans des organites: ribosomes, des mitochondries, noyau, les lysosomes.

Le rôle des enzymes dans le métabolisme énergétique

Pensez à la décarboxylation oxydative du pyruvate. Régulation de l'activité catalytique des enzymes, il a été bien étudié enzymologie. Ce processus biochimique a lieu dans les mitochondries – organelles de cellules eucaryotes dvumembrannyh – et un procédé intermédiaire entre le glucose de séparation anoxique et le cycle de Krebs. complexe pyruvate déshydrogénase – PDH – contient trois enzyme. Chez les mammifères supérieurs et les humains réduisent sa passe avec l'augmentation de la concentration de l'acétyl-CoA et NATH, par exemple dans le cas des molécules offrent des alternatives éducatives de l'acétyl-CoA. Si la cellule a besoin de plusieurs portions de l'énergie et nécessite de nouvelles molécules accepteurs pour des réactions d'amplification cycle d'acide tricarboxylique, les enzymes sont activées.

Qu'est-ce que l'inhibition allostérique

Règlement de l'activité des enzymes peut être effectuée avec des substances spéciales – inhibiteurs catalytiques. Ils peuvent être liés de façon covalente à l'enzyme de locus spécifiques, sans passer par son site actif. Cela conduit à une déformation spatiale de la structure de catalyseur et entraîne automatiquement une réduction de ses propriétés enzymatiques. En d'autres termes, il existe une réglementation allostérique de l'activité enzymatique. On ajoute également que cette forme d'enzymes oligomères inhérentes d'action catalytique, à savoir ceux dont les molécules se composent de deux sous-unités protéiques polymères ou plus. PDH complexe discuté dans le titre précédent est juste contient trois enzyme oligomérique: pyruvate déshydrogénase, une déshydrogénase et degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

enzymes régulatrices

La recherche en enzymologie fait établi que la vitesse des réactions chimiques dépend à la fois de la concentration et l' activité du catalyseur. Le plus souvent, les principales voies métaboliques contiennent des enzymes qui régulent la vitesse de réaction à tous ses sites.

Ils sont appelés réglementaires et affectent généralement la réaction initiale du complexe, et peuvent participer à la plupart des processus chimiques lents dans une réaction irréversible, ou rejoindre les réactifs à des points de branchement dans une voie métabolique.

Comment est l'interaction peptidique

Une méthode par laquelle la régulation de l'activité enzymatique se produit dans une cellule est une interaction protéine-protéine. Qu'est-ce? des protéines régulatrices est fusionné à la molécule d'enzyme, de sorte que leur activation. Par exemple, l'enzyme adénylate cyclase située sur la surface interne de la membrane cellulaire et peut interagir avec des structures telles que des récepteurs hormonaux et le peptide disposé entre elle et l'enzyme. Étant donné que le récepteur de l'hormone composé résultant change de confirmation spatiale de la protéine intermédiaire, ce procédé pour améliorer les propriétés catalytiques de l'adénylate cyclase en biochimie est appelée « activation adhésion en raison des protéines régulatrices. »

Protomères et leur rôle dans la biochimie

Ce groupe de substances, autrement dit les protéines kinases, d' accélérer le transfert de l'anion PO ₄ ^3- d'acides aminés de gidroksogrupp appartenant à une macromolécule de peptide. Régulation de l'activité des enzymes protomères sera considérée par nous comme un exemple de la protéine kinase A. Il molécule – tétramère est composé de deux sous-unités catalytiques et deux de régulation et le peptide ne fonctionne pas comme le catalyseur tant que la région régulatrice pour protomère attaché une molécule à quatre AMPc. Cela provoque la transformation de la structure spatiale des protéines régulatrices, ce qui conduit à la libération de deux particules de protéines catalytiques activées, à savoir protomères de dissociation. Si distinct des sous-unités régulatrices de la molécule de l'AMPc, la protéine kinase complexe inactif à nouveau restauré à un tétramère, comme cela se produit d'association des particules de peptide catalytique et de régulation. Ainsi, la façon dont la régulation de l'activité enzymatique discuté ci-dessus fournissent leur nature réversible.

la régulation chimique de l'activité enzymatique

Biochimie et étudié ces mécanismes de régulation de l'activité enzymatique, la phosphorylation, déphosphorylation. Le mécanisme de régulation de l' activité enzymatique dans ce cas a la forme suivante: les résidus d'acides aminés de l'enzyme contenant OH ^-, changer leur modification chimique due à l' exposition à fosfoproteinfosfataz. Dans ce cas, la correction prête à le site actif de l'enzyme, dans laquelle les enzymes pour une raison quelconque , il est de les activer et pour d' autres – d' inhibition. fosfoproteinfosfataz propriétés catalytiques eux-mêmes sont régulés par des hormones à leur tour. Par exemple, l'amidon animal – glycogène – et la graisse entre les repas sont décomposés dans le tractus gastro-intestinal, ou plus précisément, dans le duodénum sous l'influence de glucagon – enzyme pancréatique.

Ce processus est amélioré par la phosphorylation des enzymes gastro-intestinales trophiques. Dans la période active de la digestion lorsque la nourriture pénètre de l'estomac dans le duodénum, la synthèse de glucagon est améliorée. L'insuline – une enzyme pancréatique produite par les cellules alpha des îlots de Langerhans, – interagit avec le récepteur, y compris la phosphorylation du même mécanisme d'enzymes digestives.

protéolyse partielle

Comme vous pouvez le constater, les niveaux de régulation de l'activité enzymatique dans la cellule varie. Pour les enzymes qui sont en dehors du cytosol ou organites (dans le plasma sanguin ou dans le tractus gastro-intestinal), le procédé d'activation est le processus d'hydrolyse des liaisons peptidiques CO-NH. Il est nécessaire, car ces enzymes sont synthétisés sous une forme inactive. Molécule est clivée par la partie de peptide de l'enzyme et le reste est soumis à une modification de la structure du site actif. Cela conduit au fait que l'enzyme « inclut une condition de travail », qui est, est en mesure d'influencer le cours du processus chimique. Par exemple, le pancréas enzyme inactive trypsinogène ne clive les protéines alimentaires entrant dans le duodénum. Il se déroule sous l'action de entéropeptidase protéolyse. Après quoi, l'enzyme est activée et est maintenant appelé trypsine. protéolyse partielle – le processus est réversible. Il se produit dans des cas tels que l'activation des enzymes qui décomposent les polypeptides présents dans la coagulation du sang.

Rôle de la concentration des matières premières dans le métabolisme cellulaire

Régulation de l'activité de la disponibilité de substrat d'enzyme vue partiellement en contact sous-titre « complexe multienzymatique. » La vitesse des réactions catalytiques qui se déroulent en plusieurs étapes, est fortement dépendante du nombre de molécules de la matière de départ est dans des cellules ou des organelles hyaloplasme. Cela est dû au fait que la vitesse de la voie métabolique est directement proportionnelle à la concentration du matériau de départ. Les molécules de réactif plus grandes se trouvent dans le cytosol, plus la vitesse de toutes les réactions chimiques ultérieures.

régulation allostérique

Les enzymes dont l'activité est contrôlée non seulement par la concentration des matériaux de départ, les réactifs, mais également les substances effectrices, caractérisé en ce que l'on appelle la régulation allostérique. La plupart de ces enzymes sont présentées avec des produits intermédiaires du métabolisme dans la cellule. En raison des effecteurs et mis en œuvre la régulation de l'activité enzymatique. Biochimie a démontré que ces composés, appelés enzymes allostériques sont très importants pour le métabolisme des cellules, car ils ont une sensibilité extrêmement élevée aux changements de son homéostasie. Si l'enzyme inhibe la réaction chimique, soit elle réduit sa vitesse – il est appelé un effecteur négatif (inhibiteur). Dans le cas contraire, quand il y a une augmentation de la vitesse de réaction, il est à l'activateur – un effecteur positif. Dans la plupart des cas, les matières premières, à savoir les réactifs entrant dans les interactions chimiques jouent un rôle activateurs. Bien sûr, les produits formés par des réactions multicellulaires se comportent comme des inhibiteurs. Ce type de régulation construit sur la relation entre la concentration des réactifs et des produits, appelé hétérotrophes.