La spécificité de l'enzyme: types et caractéristiques de l'action

Le mot « enzyme » a des racines latines. Traduit, cela signifie « levain ». Les Anglais a utilisé le terme « enzyme », dérivé du terme grec qui signifie la même chose. Les enzymes appelées protéines spécialisées. Ils sont formés dans les cellules et ont la capacité d'accélérer le cours des processus biochimiques. En d' autres termes, ils agissent comme des catalyseurs biologiques. Considérons en outre que représente une spécificité d'enzymes. также будут описаны в статье. Les types de spécificité seront également décrites dans l'article.

caractéristiques générales

La manifestation de l'activité catalytique de certains enzymes est causée par la présence d'un certain nombre de composés de nature non protéique. Ils sont appelés cofacteurs. Ils sont divisés en deux groupes: les ions métalliques, et un certain nombre de substances inorganiques ainsi que les coenzymes (composés organiques).

mécanisme d'activité

De par leur nature chimique, les enzymes sont un groupe de protéines. Cependant, contrairement à ce dernier, les éléments en question contiennent le site actif. Il est un ensemble unique de groupes fonctionnels de résidus d'acides aminés. Ils sont strictement orientés dans l'espace en raison de la structure tertiaire ou quaternaire de l'enzyme. Dans le site actif des sites de libération catalyseur et de substrat. Dernière – est ce qui est dû à la spécificité des enzymes. Le substrat est la substance qui agit sur la protéine. Auparavant, on pensait que leur interaction est réalisée sur une « clé ». En d'autres termes, le site actif doit correspondre étroitement le substrat. À l'heure actuelle dominée par une autre hypothèse. On pense qu'il n'y a d'abord pas de correspondance exacte, mais il apparaît dans le cadre de l'interaction des substances. Le second – un catalyseur – un site affecte la spécificité de l'action. En d'autres termes, il définit la nature de la réaction accélérée.

structure

Toutes les enzymes sont divisées en une ou deux composants. Les premiers ont une structure similaire à la structure des protéines simples. Ils ne contiennent que les acides aminés. Deuxième groupe – proteid – comprend des protéines et la partie non protéique. Actes du dernier premier Coenzyme – apoenzyme. détermine dernière, la spécificité de substrat de l'enzyme. Autrement dit, il remplit la fonction de la section de substrat dans le site actif. Coenzyme, respectivement, sert de région catalytique. Elle implique la spécificité de l'action. Comme on peut agir en tant que vitamines, des coenzymes, des métaux et d'autres composés de faible poids moléculaire.

catalyse

Apparition de toute réaction chimique due à la collision de molécules de substances en interaction. Leur mouvement dans le système est déterminé par la présence d'énergie libre de potentiel. Les réactions chimiques doivent molécules ont l'état de transition. En d'autres termes, ils devraient avoir assez de puissance pour faire passer une barrière d'énergie. Il représente la quantité minimum d'énergie pour donner toute la réactivité des molécules. Tous les catalyseurs, les enzymes, y compris, capables de réduire la barrière d'énergie. Cela contribue à l'accélération des progrès de la réaction.

Dans ce qui semble la spécificité des enzymes?

Cette aptitude se traduit par l'accélération de seulement une réaction spécifique. Les enzymes peuvent affecter un seul et même substrat. Cependant, chacun d'entre eux ne fera qu'accélérer la réaction spécifique. La spécificité de la réaction de l'enzyme peut être vu dans le complexe pyruvate déshydrogénase. Il contient des protéines, ce qui affecte le PVC. Les principales sont: la pyruvate déshydrogénase, pyruvate decarboxylase, un groupe acétyle. La réaction elle-même est appelée décarboxylation comme oxydative du STC. Le produit agit comme l'acide acétique actif.

classification

Les types d'enzymes spécifiques suivantes:

1. Stéréochimie. Il est exprimé dans la capacité d'une substance à affecter l'un des stéréo-isomères possibles du substrat. Par exemple, il est capable d'agir sur le fumarate de fumaratgidrotaza. Toutefois, il ne modifie pas l'isomère cis – l'acide maléique.
2. Absolu. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. La spécificité de l'enzyme de ce type est exprimé dans la capacité d'une substance à affecter uniquement un substrat spécifique. Par exemple, sucrase réagit uniquement avec du saccharose, arginase – arginine et ainsi de suite.
3. Relative. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. La spécificité de l'enzyme dans ce cas , est exprimée dans la capacité d'une substance à affecter un groupe de substrats ayant une liaison du même type. Par exemple, l'alpha-amylase réagit avec le glycogène et l'amidon. Ils ont un type de glycosides de connexion. Trypsine, la pepsine, chymotrypsine affectent de nombreuses protéines groupe peptide.

température

в определенных условиях. Les enzymes sont spécifiques dans certaines conditions. Pour la plupart d'entre eux comme le meilleur de prendre la température de + 35 … + 45 degrés. Lorsque vous placez la substance en termes de baisse des taux, son activité diminue. Cette condition est appelée inactivation réversible. Lorsque la température augmente la capacité rétablie. On dit que lorsqu'il est placé dans des conditions, où t est les valeurs ci-dessus se produisent également une inactivation. Cependant, dans ce cas, il sera irréversible, comme il est restauré en abaissant la température. Cela est dû à la dénaturation de la molécule.

Effet du pH

L'acidité de la charge de la molécule dépend. Par conséquent, le pH influe sur l'activité et la spécificité du site actif de l'enzyme. Indice d'acidité optimale pour chaque une substance. Cependant, il est 4-7 dans la plupart des cas. Par exemple, pour une acidité optimale alpha-amylase de la salive est de 6,8. Pendant ce temps, il y a un certain nombre d'exceptions. L'acidité optimale pepsine, par exemple, de 1,5 à 2,0, la chymotrypsine et la trypsine – 8-9.

concentration

L'enzyme est présente plus, plus la vitesse de réaction. Une conclusion similaire peut être tirée par rapport à la concentration du substrat. Cependant, théoriquement déterminé pour chaque substance un saturant le contenu cible. Quand il tous les sites actifs sont occupés par le substrat existant. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Ainsi , la spécificité de l'enzyme est un maximum, quel que soit l'ajout ultérieur des cibles.

Substance régulateurs

Ils peuvent être divisés en inhibiteurs et d'activateurs. Ces deux catégories sont divisées en non spécifiques et spécifiques. Pour ce dernier type comprennent les sels de zhelchnokislye avtivatoram (pour la glande podzheluzhochnoy de lipase), des ions de chlore (alpha-amylase), acide chlorhydrique (pour pepsine). Des activateurs non spécifiques sont des ions magnésium qui affectent les kinases et les phosphatases et les inhibiteurs spécifiques – les peptides terminaux proenzymes. Ces derniers sont des formes inactives de substances. Elles sont activées par le clivage de peptides terminaux. Ils correspondent à certains types de chaque individu proenzyme. Par exemple, dans une forme inactive de la trypsine produite sous la forme d'un trypsinogène. Son centre actif est fermé hexapeptide terminal, qui est un inhibiteur spécifique. Le processus d'activation est son clivage. Le site actif de la trypsine à la suite de cela, il devient ouvert. les inhibiteurs non spécifiques sont des sels de métaux lourds. Par exemple, le sulfate de cuivre. Ils provoquent la dénaturation des composés.

inhibition

Il peut être compétitif. Ce phénomène est exprimé en l'occurrence de la similarité structurelle entre l'inhibiteur et le substrat. Ils se lancent dans une lutte pour le lien vers le site actif. Si la teneur en inhibiteur est supérieure à celle du substrat est formée inhibiteur de kopleksferment. Lors de l'ajout du changement de rapport de la substance cible. En conséquence, l'inhibiteur sera remplacé. Par exemple, le succinate succinate déshydrogénase agit en tant que substrat. Les inhibiteurs sont oxaloacétate ou malonate. Les produits concurrents sont considérés comme influencer la réaction. Souvent, ils sont similaires à des substrats. Par exemple, pour le produit glucose-6-phosphate est le glucose. Le substrat sera le même phosphate de glucose-6. inhibition non compétitive ne vise pas à la similarité structurelle entre les substances. Inhibiteur et le substrat peuvent simultanément se lier à l'enzyme. Ainsi, il y a la formation d'un nouveau composé. Ils sont inhibiteur kompleksferment-substrat. Au cours de l'interaction du centre actif est bloqué. Cela est dû à la liaison avec l'inhibiteur du site catalytique du site actif. Un exemple est la cytochrome oxydase. Pour cette enzyme sert de l'oxygène du substrat. les inhibiteurs de cytochrome oxydase sont des sels d'acide cyanhydrique.

régulation allostérique

Dans certains cas, à l'exception du centre actif, qui détermine la spécificité de l'enzyme, il y a un autre lien. Le composant agit en tant allostérique il. Si le même nom est associé à ce un activateur de l'enzyme augmente l'efficacité. Si en réponse à l'inhibiteur allostérique pénètre dans le centre, la substance active, respectivement, diminue. Par exemple, l'adénylate cyclase et la guanylate cyclase fait référence à une enzyme avec le type de régulation allostérique.