Quelle est la fonction de la protéine enzymatique? La fonction enzymatique des protéines: exemples

Le travail de notre corps – un processus très complexe dans lequel des millions de cellules impliquées, des milliers de substances différentes. Mais il y a une zone qui est entièrement dépendante des protéines spécifiques, sans lesquelles la vie humaine ou animale serait tout à fait impossible. Comme vous l'aurez deviné, nous parlons maintenant des enzymes.

Aujourd'hui , nous allons considérer la enzymatique fonction des protéines. Ceci est un domaine majeur de la biochimie.

Étant donné que la base de ces substances sont principalement des protéines, ils peuvent être considérés par eux. Vous devez savoir que pour les premières enzymes de temps ont été découverts dans les années 30 du 19ème siècle, seuls les scientifiques ont plus d'un siècle, afin d'arriver à une définition plus ou moins uniforme pour eux. Alors quelle fonction est effectuée par des enzymes de protéines? Sur ce point, ainsi que leur structure et les réactions des exemples que vous apprendrez de cet article.

Vous devez comprendre que chaque protéine peut être une enzyme, même en théorie. Les protéines globulaires forment seulement capable de présenter une activité catalytique par rapport à d'autres composés organiques. Comme avec tous les composés naturels de cette classe, les enzymes sont composées de résidus d'acides aminés. Notez que la fonction enzymatique de protéines (dont des exemples seront dans l'article) peut être effectuée que par celui dont la masse molaire est inférieure à 5000.

Qu'est – ce qu'une enzyme, la définition moderne

Enzymes – un catalyseur biologique d' origine. Ils ont la capacité d'accélérer la réaction, en raison du contact étroit entre les réactifs (substrats). On peut dire que la fonction enzymatique des protéines – un procédé de catalyse une des réactions biochimiques qui sont uniques à un organisme vivant. Seule une petite partie d'entre eux peut être reproduite en laboratoire.

Il convient de noter que dans ce domaine, il y a eu une percée ces dernières années. Les scientifiques ont progressivement près de la création d'enzymes artificielles qui peuvent être utilisés non seulement à des fins économiques, mais aussi la médecine. Il est développé des enzymes qui peuvent détruire efficacement même les petites zones de cancer naissant.

Quelles parties de l'enzyme directement impliqués dans la réaction?

Notez que, en contact avec le substrat ne comprend pas tout le corps de l'enzyme, mais seulement une petite partie de ce qui est appelé le site actif. C'est leur principale propriété de complémentarité. Ce concept implique que l'enzyme est parfaitement adaptée au substrat sous la forme et leurs propriétés physiques et chimiques. On peut dire que la fonction des enzymes dans ce cas est la suivante:

• Leur eau descend de la surface de la coquille.
• Il y a une certaine déformation (polarisation, par exemple).
• Après cela, ils sont disposés d'une manière particulière dans l'espace, tout en se rapprochant les uns des autres.

Ces facteurs conduisent à l'accélération de la réaction. Maintenant, nous allons faire une comparaison entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques.

Comme vous pouvez le voir, la fonction enzymatique des protéines nécessite une spécificité. Par lui-même ajouter que beaucoup de ces protéines ont aussi des espèces spécifiques. En termes simples, les enzymes humaines peu approprié pour un cochon de Guinée.

Informations importantes concernant la structure des enzymes

La structure de ces composés est isolé immédiatement trois niveaux. La structure primaire peut être identifiée par les résidus d'acides aminés qui font partie des enzymes. Etant donné que la fonction enzymatique des protéines, des exemples dont nous avons cité à plusieurs reprises dans cet article, peuvent être effectuées que par certaines catégories de composés, de les identifier précisément sur cette base est tout à fait réel.

En ce qui concerne le niveau secondaire, celui-ci l'accessoire est déterminée au moyen d'autres types de liaisons qui peuvent se produire entre ces résidus d'acides aminés. Cet hydrogène de communication, électrostatiques, hydrophobes et des interactions de Van der Waals. Par suite de la tension qui provoquent ces connexions dans différentes parties de l'enzyme produite α-hélice, la boucle et les brins ß.

La structure tertiaire est le résultat du fait que les portions relativement importantes de la chaîne de polypeptide simple de pliage. Les brins résultants sont appelés domaines. Enfin, la formation finale de cette structure a lieu seulement après une interaction stable établie entre différents domaines. Il faut se rappeler que la formation des domaines eux-mêmes vont d'une manière totalement indépendante les uns des autres.

Certaines caractéristiques de domaine

Typiquement, la chaîne polypeptidique à partir de laquelle elles sont formées, se compose d'environ 150 résidus d'acides aminés. Lorsque les domaines interagissent les uns avec les autres, globule formé. Étant donné que la fonction est réalisée par les sites actifs enzymatiques basés sur eux, doivent comprendre l'importance de ce processus.

Le domaine lui-même est caractérisée par le fait que entre les résidus d'acides aminés dans sa structure il existe de nombreuses interactions. Leur nombre est beaucoup plus élevé pour les réactions entre les domaines eux-mêmes. Ainsi, la cavité entre eux relativement « vulnérables » aux actions des divers solvants organiques. Le volume de l'ordre de 20 à 30 angström cube qui correspond à plusieurs molécules d'eau. Différents domaines ont souvent une structure en trois dimensions tout à fait unique, qui est associée à l'exercice des fonctions entièrement différentes.

sites actifs

En règle générale, les sites actifs sont situés strictement entre les domaines. En conséquence, chacun joue un rôle très important dans le cadre de la réaction. En raison de cette disposition des domaines trouvé une flexibilité considérable, la mobilité dans le domaine de l'enzyme. Cela est extrêmement important, étant donné que la fonction enzymatique est effectuée uniquement les composés qui peuvent changer de façon appropriée sa position dans l'espace.

Entre la longueur de liaison de polypeptide dans le corps de l'enzyme, et par la façon dont ils ont des fonctions complexes effectuées, il y a un lien direct. rôle à la fois Complication obtenu en formant le site actif de la réaction entre le domaine catalytique et en raison de la formation de domaines entièrement nouveaux.

Certaines protéines, des enzymes (exemples – lysozyme et glycogène) peut varier considérablement en taille (129 et 842 résidus d'acides aminés, respectivement), bien que la réaction est catalysée par clivage des liaisons chimiques du même type. La différence est que les enzymes les plus massives et grandes sont capables de mieux maîtriser sa position dans l' espace, ce qui assure une plus grande stabilité et la vitesse de réaction.

La classification principale des enzymes

À l'heure actuelle acceptée et répandue dans le monde est la classification standard. Selon elle, il représente six classes de base, avec les sous-classes appropriées. Nous considérons que la base. Ici, ils sont les suivants:

1. oxydoréductases. La fonction des enzymes dans ce cas – stimulation des réactions redox.

2. Transférases. Peut effectuer les substrats de transfert entre les groupes suivants:

• unités monocarbonées.
• Vestiges d'aldéhydes et cétones.
• composants Acyl et glycosyle.
• les résidus alkyle (comme une exception ne peut pas supporter CH3).
• les bases azotées.
• Les groupes contenant du phosphore.

3. Hydrolases. Dans ce cas, la fonction enzymatique est de cliver les protéines des types de composés suivants:

• Esters.
• Glycosides.
• Esters et thioesters.
• des liaisons de type peptidique.
• Type de relation CN (à l'exception du même peptide).

4. lyases. Sont capables de dégager des groupes avec la formation subséquente d'une double liaison. En outre, on peut effectuer le processus inverse: adhésion à des groupes sélectionnés de doubles liaisons.

5. isomérases. Dans ce cas, la fonction enzymatique de protéines est des réactions de catalyse isomères compliqué. Ce groupe comprend les enzymes suivantes:

• Racémase, épimérase.
• Tsistransizomerazy.
• oxydoréductases intramoléculaires.
• transférase intramoléculaire.
• lyase intramoléculaire.

6. ligases (autrement connu sous le nom synthétase). Ils sont utilisés pour la séparation de l'ATP en formant des connexions.

Il est facile de remarquer que la fonction enzymatique des protéines est extrêmement important, car ils sont à un certain contrôle de mesure pratiquement toutes les réactions qui ont lieu tous les deux dans votre corps.

Ce qui reste de l'enzyme après l'interaction avec le substrat?

Souvent, l'enzyme est une protéine globulaire origine, le centre actif de ce qui est représenté par ses mêmes résidus d'acides aminés. Dans tous les autres cas, dans la partie centrale solidaire avec ce groupe prosthétique ou coenzyme (ATP, par exemple), la relation est beaucoup plus faible. Un catalyseur appelé holoenzyme, et son résidu, après élimination de l'ATP formé apoenzyme.

Ainsi, selon cette enzymes caractéristiques classées dans les groupes suivants:

• Simple hydrolase, lyase et isomérase, qui ne contiennent généralement pas de base Coenzyme.
• des protéines enzymatiques (exemples – certains transaminases) comprenant un groupe prosthétique (acide lipoïque, par exemple). Ce groupe comprend un grand nombre de peroxydase.
• Enizmy pour lesquels la régénération Coenzyme nécessaire. Ceux-ci comprennent les kinases, ainsi que la plupart des oxydoréductases.
• D'autres catalyseurs, dont la composition ne sont pas encore entièrement compris.

Toutes les substances qui font partie du premier groupe, sont largement utilisés dans l'industrie alimentaire. Tous les autres catalyseurs nécessitent des conditions très spécifiques pour son activation, et donc ne fonctionnent que dans le corps, ou dans certaines expériences de laboratoire. Ainsi, la fonction enzymatique – ce qui est une réaction très spécifique, qui consiste à stimuler des réactions (catalyse) dans certains types de conditions bien définies du corps humain ou animal.

Qu'est-ce qui se passe dans le site actif, ou pourquoi enzymes fonctionnent de manière efficace?

Nous avons dit à plusieurs reprises que la clé de la compréhension de la catalyse enzymatique est la création du centre actif. Il est là que la liaison spécifique du substrat, qui, dans ces conditions sont beaucoup plus actifs réagissent. Afin que vous puissiez comprendre la complexité des réactions étant effectuées là, donner un exemple simple pour produire la fermentation du glucose, il est nécessaire une fois que 12 enzymes! De même, l'interaction difficile devient possible seulement en raison du fait qu'une protéine qui exécute la fonction enzymatique a le plus haut degré de spécificité.

Types de spécificité enzymes

Il est absolu. Dans ce cas, la spécificité est montrée seule, strictement défini enzyme de type. Ainsi, uréase interagit avec de l'urée. Avec le lait lactose comme il entre dans la réaction dans toutes les conditions. C'est ce que la fonction est effectuée par des protéines, des enzymes dans le corps.

En outre, le groupe n'est pas une spécificité absolue rare. Comme on peut le comprendre à partir de ce nom, dans ce cas, il y a « réceptivité » strictement à une classe de composés organiques (esters, y compris des alcools complexes ou des aldéhydes). Par exemple, la pepsine, qui est l'une des enzymes clés de l'estomac, ne présente une spécificité pour l'hydrolyse des liaisons peptidiques. alcool déshydrogénase interagit exclusivement avec des alcools et laktikodegidraza refendus autre chose que les acides alpha-hydroxy.

Il arrive aussi que la caractéristique de la fonction enzymatique d'un groupe particulier de composés, mais sous certaines conditions, les enzymes peuvent agir tout à fait différent de leur « but » principal d'une substance. Dans ce cas, le catalyseur « tend » à une certaine catégorie de substances, mais sous certaines conditions, il peut cliver et d'autres composés (pas nécessairement équivalent). Cependant, dans ce cas, la réaction sera beaucoup plus lentement.

Largement connu pour la capacité de trypsine à agir sur les liaisons peptidiques, mais peu de gens savent que cette protéine qui remplit la fonction de l'enzyme dans le tractus gastro-intestinal, peut bien réagir avec des composés ester différents.

Enfin, il y a la spécificité de l'optique. Ces enzymes peuvent interagir avec une grande variété de substances énumérés ici, mais seulement sous la condition qu'ils aient un propriétés optiques bien définies. Ainsi, la fonction enzymatique des protéines dans ce cas est très similaire au principe d'action ne sont pas des enzymes, des catalyseurs et d'origine inorganique.

Quels facteurs déterminent l'efficacité de la catalyse?

Aujourd'hui, on croit que les facteurs qui déterminent un degré extrêmement élevé d'efficacité des enzymes sont les suivantes:

• concentrant effet.
• l'effet de l'orientation spatiale.
• La polyvalence du centre de réaction actif.

En général, l'effet de la concentration de la substance ne diffère pas de celle des réactions de catalyse inorganiques. Dans ce cas, la concentration de ce substrat, qui est plusieurs fois supérieure à une valeur similaire pour tous les autres, le volume de solution dans le centre actif. Dans le centre de réaction trie sélectivement les substances de molécules qui doivent réagir avec l'autre. Il est pas difficile de deviner que cet effet conduit à une augmentation de la vitesse de réaction chimique plusieurs ordres de grandeur.

Quand un processus chimique standard a lieu, il est extrêmement important, qui fait partie des molécules en interaction se heurteront les uns avec les autres. Autrement dit, la substance de la molécule au moment de la collision doit être strictement orienté par rapport à l'autre. En raison du fait qui est réalisée sous la contrainte, alors tous les composants impliqués sont disposés dans une certaine ligne, la réaction de catalyse est accélérée par environ trois ordres d'un tel tour dans le site actif de l'enzyme.

Sous multifonctionnalité dans ce cas, il fait référence à une propriété de tous les composants du site actif en même temps (ou strictement coordonnée) agissent sur la molécule « traité » substance. Dans lequel une (molécule) est non seulement appropriée fixe dans l'espace (voir. Ci-dessus), mais aussi grandement modifie ses caractéristiques. Tout cela ensemble conduit au fait que l'enzyme devient beaucoup plus facile d'agir sur le substrat au besoin.