Le mécanisme d'action des enzymes

Des enzymes (enzymes) – un poids moléculaire élevé de composés organiques de nature protéique, qui fonctionnent dans l'organisme un rôle de catalyseurs biologiques.

Le mécanisme d'action des enzymes

L' élucidation des mécanismes sous – jacents de l'action catalytique des enzymes, est l' un des problèmes fondamentaux et les problèmes actuels non seulement enzymologie, mais la biochimie et la biologie moléculaire moderne.

Bien avant que les enzymes sont devenues disponibles pures et a été élucidé leur nature, ont acquis la conviction que cruciale pour processus enzymatique a un couplage de l'enzyme au substrat. Les tentatives de trouver un composé complexe de l'enzyme avec le substrat pendant une longue période n'a pas donné lieu à la réussite, car ce complexe est labile, il se décompose très rapidement. Méthode d'utilisation de la spectroscopie a permis d'identifier les complexes enzyme-substrat pour la catalase, la peroxydase, l'alcool déshydrogénase, des enzymes flavinzavisimyh.

La méthode d' analyse par rayons X a permis d'obtenir beaucoup d'informations importantes sur la structure et les mécanismes catalytiques d'action des enzymes. Cette méthode a été utilisée pour déterminer les analogues de substrat de connexion avec des enzymes lysozyme et de la chymotrypsine.

Quelques éléments de preuve directe de l'existence de complexes enzyme-substrat a réussi à obtenir à l' endroit où l' une des étapes du cycle catalytique de l'enzyme est lié au substrat par une liaison covalente. Un exemple est la réaction d'hydrolyse de l'acétate de n-nitrophényl catalysée par la chymotrypsine. Lorsqu'il est mélangé avec l'éther enzyme chymotrypsine est acétylée au niveau du groupe hydroxyle du résidu de serine réactive. Cette étape est rapide, mais atsetilhimotripsina hydrolyse avec formation de chymotrypsine et de l'acétate libre est beaucoup plus lente. Par conséquent atsetilhimotripsin, qui accumule est facilement détectée en présence de n-phénylacétate.

La présence du substrat d'enzyme dans la composition peut « capture » par transfert UE complexe instable sous une forme inactive, par exemple, par traitement avec le complexe enzyme-substrat de borohydrure de sodium ayant un effet réducteur. Un tel complexe sous la forme d'un dérivé covalent stable a été détectée dans l'aldolase de l'enzyme. On a trouvé que le substrat interagit avec une molécule groupe e-amino de la lysine.

Le substrat réagit avec l'enzyme dans une partie particulière qui est appelé le centre actif de l'enzyme ou de la zone active.

Dans le cadre du centre actif, ou noyau, de comprendre que l'enzyme portion molécule de protéine qui est reliée au substrat (et cofacteurs) et provoque les propriétés enzymatiques de la molécule. Le site actif détermine la spécificité et l'activité catalytique de l'enzyme et doit avoir un certain degré de difficulté de la structure adaptée pour une approche étroite et d'interagir avec une molécule de substrat, ou de ses parties directement impliqué dans la réaction.

Parmi les groupes fonctionnels sont distingués inclus dans la partie « catalytiquement active » de l'enzyme et la partie de formation fournissant une affinité spécifique (la liaison du substrat à l'enzyme) – la broche dite, ou « point d'ancrage » (ou l'adsorption de l'enzyme site actif).

Le mécanisme d'action des enzymes explique la théorie de l'équation de Michaelis-Menten. Selon cette théorie, le processus se déroule en quatre étapes.

Le mécanisme d'action des enzymes: Phase I

Entre le substrat (C) et de l'enzyme (E) une liaison se pose – formée complexe enzyme-substrat UE, dans lequel les composants sont reliés entre eux par liaison covalente, ionique, de l'eau et d'autres liaisons.

Le mécanisme d'action des enzymes: l'étape de IІ

Le substrat est exposé à l'enzyme fixée est activé et devient disponible pour les réactions respectives de la catalyse de l'UE.

Le mécanisme d'action des enzymes: stade IІI

catalyse engagée UE. Cette théorie est étayée par des études expérimentales.

Enfin, l'étape IV est caractérisée par la libération des molécules d'enzyme E et F. La séquence de transformations de produits peut être affiché comme la réaction: E + S – EU EU – * – E + P.

La spécificité de l'action enzymatique

Chaque enzyme agit sur un substrat spécifique ou un groupe de substances, qui sont similaires en structure. La spécificité de l'activité enzymatique due à la similitude de la configuration du site actif et le substrat. Au cours de l'interaction de substrat d'enzyme-complexe formé.